Franz-Ulrich Hartl, Duitsland

Franz-Ulrich Hartl kreeg de Dr. H.P. Heinekenprijs voor Biochemie en Biofysica 2010 voor zijn baanbrekende werk op het gebied van de rol van 'chaperonnes' bij de vouwing van eiwitten in een cel.

Een eiwit kan pas processen in de cel sturen als het zijn driedimensionale structuur heeft aangenomen. Hoe de ketenvormige aminozuren waaruit een eiwit bestaat zich tot zo'n structuur vouwen en hoe kan worden voorkomen dat een eenmaal gevormd eiwit zijn structuur en daarmee zijn functie kwijtraakt, is dan ook een van de belangrijkste vragen uit de biochemie. Het is de verdienste van Franz-Ulrich Hartl dat wij nu de betekenis hierbij onderkennen van chaperonne-moleculen: eiwitten die andere eiwitten helpen om zich te vouwen en gevouwen te blijven. Lang werd verondersteld dat eiwitten zich spontaan via een proces van zelfassemblage tot structuren vormen; Hartl ontdekte dat veel van de duizenden verschillende eiwitten in celvloeistof hiervoor afhankelijk zijn van chaperonnes. Aan de hand van een serie ingenieuze experimenten, zowel in vitro als in vivo, wist hij in detail op te helderen hoe chaperonne-geassisteerde eiwitvouwing werkt. Zijn publicaties hierover in Nature leidden in de eerste helft van de jaren negentig tot een drastische herziening van de grondbeginselen van de eiwitbiogenese, het snel groeiende vakgebied dat onderzoekt hoe eiwitten ontstaan.

Een goed begrip van eiwitvouwing en -ontvouwing heeft grote implicaties. Zo leidt een stoornis in het vouwmechanisme tot neurodegeneratieve ziekten als Parkinson en Huntington. Hartl en zijn groep proberen deze mechanismen steeds verder te ontcijferen. Ze hopen de kracht van chaperonnes uiteindelijk inzetbaar te maken voor de bestrijding van ziekten en voor eiwitproductie in de biotechnologie.

Belangrijke publicaties

  • Cheng M.Y., Hartl F.U., Martin J., et al. 1989. 'Mitochondrial heat-shock protein HSP60 is essential for assembly of proteins imported into yeast mitochondria.' In: Nature 337: 620-625
  • Hartl F.U. 1996. 'Molecular chaperones in cellular protein folding.' In: Nature 381: 571-580
  • Hartl F.U., Hayer-Hartl M. 2002. 'Molecular chaperones in the cytosol: from nascent chain to folded protein.' In: Science 295: 1852-1858
  • Tang Y.C., Chang H.C., Roeben A., et al. 2006. 'Structural features of the GroEL-GroES nano-cage required for rapid folding of encapsulated protein.' In: Cell 125: 903-914
  • Liu C.M., Young A.L., Starling-Windhof A., et al. 2010. 'Coupled chaperone action in folding and assembly of hexadecameric Rubisco.' In: Nature 463: 197-202

De onderzoeker

Franz-Ulrich Hartl (Essen, Duitsland 1957) studeerde in 1985 summa cum laude af in de geneeskunde aan de Universiteit van Heidelberg. Daar promoveerde hij ook, op de rol van hormonen in de rattenlever. In 1990 rondde Hartl zijn opleiding af met een habilitatie (verzwaarde promotie) over assemblageprocessen in eiwitten aan de Universiteit van München. Van 1989 tot 1997 verbleef hij in de Verenigde Staten, eerst als postdoc aan de Universiteit van Californië, later als onderzoeker en docent aan de Graduate School of Medical Sciences van Cornell University. Van 1994 tot 1997 was hij daarnaast verbonden aan het prestigieuze Howard Hughes Medical Institute voor biomedisch onderzoek. In 1997 keerde Hartl terug naar Europa, als hoogleraar fysiologische chemie en directeur van het Max Planck Instituut voor Biochemie in het Duitse Martinsried.
Hartl won vele internationale onderscheidingen en is onder andere lid van de Duitse Akademie van Wetenschappen, buitenlands erelid van de American Academy of Arts & Sciences en erelid van het Japans Biochemisch Genootschap.

Laudatio

EngelsNederlands

Artikel

interview met Franz-Ulrich Hartl in Akademie Nieuws

Video

Video-interview met Franz-Ulrich Hartl